Это фибриллярный белок, цепи которого построены в основном из глицина, чередующегося с пролином и лизином

Это фибриллярный белок, цепи которого построены в основном из глицина, чередующегося с пролином и лизином. Пример фибриллярной структуры – белок фиброин. Роль белков в организме и, соответственно, их строение весьма разнообразно. Таблица 1. АМИНОКИСЛОТЫ, УЧАСТВУЮЩИЕ В СОЗДАНИИ БЕЛКОВ. Структура белков. Из глицина в живых клетках синтезируются порфирины и пуриновые основания.


Глицин также является нейромедиаторной аминокислотой, проявляющей двоякое действие. Глицин был обнаружен на комете 81P/Вильда (Wild 2) в рамках распределённого проекта Stardust@Home. 15 января 2006 года после семи лет путешествия космический корабль вернулся назад и сбросил на Землю капсулу с образцами звёздной пыли. В этих образцах были найдены следы глицина.

В мае 2016 года учеными обнародованы данные об обнаружении глицина в облаке газа вокруг кометы 67P/Чурюмова—Герасименко. С участием белков проходят основные процессы, обеспечивающие жизнедеятельность организма: дыхание, пищеварение, мышечное сокращение, передача нервных импульсов. Костная ткань, кожный, волосяной покров, роговые образования живых существ состоят из белков.

Все белки представляют собой полимеры, цепи которых собраны из фрагментов аминокислот. NH (вместо NH2), так как она входит в состав циклического фрагмента. CO–NH– и выделяется молекула воды. На рис. 1 показано последовательное соединение аланина, валина и глицина.

SH, которые взаимодействуют между собой, образуя дисульфидные мостики –S-S-. Роль цистеина в мире белков особая, с его участием образуются поперечные сшивки между полимерными белковыми молекулами.

К запасным белкам относят также миоглобин, по составу и строению напоминающий гемоглобин

Наиболее распространены два типа вторичной структуры белков. Состав полипептидных цепей, показанных на рис. 6, тот же, что и на рис. 5, отличие в том, что вторая цепь имеет противоположное (в сравнении с рис. 5) направление. Структура, показанная на рис. 7 в плоском изображении, представлена на рис. 8 в виде объемной модели. Он содержат большое количество остатков глицина, аланина и серина (каждый второй аминокислотный остаток – глицин); остатки цистеина, содержащего сульфгидридные группы, отсутствуют.

При объединении молекул в единый ансамбль (рис. 12) образуется четвертичная структура, в которую может входить до 24 молекул ферритина. Химические свойства белков. Такие белки не способны участвовать в биологических процессах, в результате микроорганизмы погибают, поэтому кипяченое (или пастеризованное) молоко может дольше сохраняться.

Подобный анализ может дать информацию об аминокислотном составе того или иного белка, однако важнее знать их последовательность в белковой молекуле. S-S (образовавшиеся при взаимодействии остатков цистеина, рис. 2 и 9) расщепляют, превращая их в HS-группы действием различных восстановителей. Концевые карбоксильные группы белка способны реагировать с комплексными соединениями некоторых поливалентных металлов (чаще применяют соединения хрома), при этом также возникают поперечные сшивки.

Структурные белки выполняют защитную функцию (кожный покров) или опорную – скрепляют организм в единое целое и придают ему прочность (хрящи и сухожилия)

Интенсивное исследование ферментов началось в середине 19 в., сейчас изучено более 2000 различных ферментов, это самый многообразный класс белков. Часто, для более точного обозначения роли фермента в его названии указывают и объект, и тип реакции, например, алкогольдегидрогеназа – фермент, осуществляющий дегидрирование спиртов.

Лиазы – ферменты, катализирующие реакции, которые проходят не гидролитическим путем, в результате таких реакций происходит разрыв связей С-С, С-О, С-N и образование новых связей. В работе ферментов соблюдается общий принцип, в соответствии с которым всегда есть структурное соответствие фермента и реагента ускоряемой реакции.

Транспортные белки связывают и переносят различные молекулы или ионы через мембраны клеток (как внутрь клетки, так и вовне), а также от одного органа к другому. Основное «достоинство» гемоглобина состоит в том, что присоединение кислорода и последующее его отщепление при передаче различным тканям и органам проходит быстро. Существуют также транспортные белки, способные связывать жиры, глюкозу, аминокислоты и переносить их как внутрь, так и вовне клеток.

Для большинства млекопитающих рост и развитие организма происходит за счет продуктов, содержащих белки в качестве пищевого компонента. БЕЛКИ – класс биологических полимеров, присутствующих в каждом живом организме. Состав белков. Регуляторные белки, чаще называемые гормонами, участвуют в различных физиологических процессах. 40% от массы всех белков, содержащихся в мышцах, составляет миозин (mys, myos, греч. – мышца). Синтезированы некоторые небольшие белки, например гормон инсулина и некоторые ферменты.

Что еще написала Аманта:

  • Виды газовых котловВиды газовых котлов В принципе, газовые колонки делятся на турбированные и дымоходные. Отвечая на вопрос, как правильно выбрать газовую колонку, нельзя не упомянуть и этот критерий. Словенские газовые колонки […]
  • Лучшие электрические тепловые пушкиЛучшие электрические тепловые пушки Есть две основные разновидности дизельных тепловых пушек: с прямым и непрямым нагревом. Тепловая пушка дизельная прямого нагрева TK-12000 (15 кВт) - предназначена для обогрева небольших […]
  • Способ применения и дозыСпособ применения и дозы Информация о препарате Азалептин, приведенная в данном разделе, предназначена для медицинских и фармацевтических специалистов и не должна использоваться для самолечения. Внимание!Описание […]